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Effiziente Reduktion von Disulfid-Bindungen in Proteinen mit dieser stabilen, geruchlosen 0,5 M Lösung des TCEP-Reduktionsmittels, die sich ideal für die Herstellung reduzierender SDS-PAGE-Probenpuffer eignet.
DTT, 1M
Kleine, Sulfhydryl-reaktive (Maleimid)-Verbindung, um dauerhaft reduzierte Cysteine von Proteinen oder Peptiden zu blockieren, um die Bildung von Disulfid-Bindungen zu verhindern.
Gebrauchsfertige 8M-Lösung aus Guanidiniumhydrochlorid (GdnCl, GuHCl), CAS 50-01-1; zum Verdünnen und Anpassen des pH-Werts an jede Konzentration für proteinbiologische Methoden.
Reduzieren Sie Protein- und Peptid-Disulfid-Bindungen mit diesem Thiol-freien, reinen, kristallinen Tris-(2-carboxyethyl)phosphin-Hydrochlorid, TCEP (CAS 5961-85-3).
Form | Fest |
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Kurzes (2,8A), aminreaktives (NHS-Ester) Reagenz zum Hinzufügen einer Sulfhydrylgruppe; erzeugt eine stabile (geschützte, aber zugängliche) SH-Gruppe zur Proteinvernetzung.
Thermo Scientific™ Pierce™ DTT (Dithiothreitol) im No-Weigh™ Format ist für die praktische Vorbereitung von Stammlösungen konzipiert, die Proteinproben hinzugefügt werden, um Disulfid-Bindungen effektiv zu reduzieren.
Messen Sie Peptidcystein oder andere freie, reduzierte Sulfhydryle (-SH-Gruppen) in Lösung mit dieser thiolreaktiven, farbigen Verbindung (Amax 412 nm).
Reiner, kristalliner Harnstoff (CH4N2O), CAS 57-13-6; Vergällungsmittel mit geringer UV-Absorptionsfähigkeit für proteinbiologische Methoden (Elution, Auflösung, Neufaltung, Lagerung).
Pegylieren von Aminen (-NH2-Gruppen) auf Proteinen (Lysinrückstände) oder Assayoberflächen mit MS(PEG)n, aminreaktiven (NHS-Ester) PEG-Verbindungen mit Methyl-Endgruppe (4 bis 24 EG-Einheiten).
Effiziente Reduktion von Disulfid-Bindungen in Proteinen oder Peptiden mit diesem stabilen, geruchlosen Harz mit Agarose-Beads, an die Tris(2-Carboxyethyl)-Phosphin immobilisiert ist.
Spaltung an der Carboxylseite aliphatischer, aromatischer oder hydrophober Rückstände und Verdau-inaktive DNase und RNase in der Nukleinsäure-Reinigung mit dieser Protease.
Spaltung der Carboxylseite von Arg- und Lys-Resten mit Trypsin, das zur Blockierung der Chymotrypsin-Aktivität mit TPCK-behandelt wurde; das immobilisierte Format ermöglicht die Entfernung des Enzyms nach dem Verdau
aminreaktive (NHS-Ester) Verbindung, um primäre Amine dauerhaft zu blockieren (z. B. Proteinlysin-Seitenketten), um Interaktionen oder spätere Konjugation zu verhindern.
Spaltung der Carboxylseite von Arg- und Lys-Resten mit Trypsin, das zur Blockierung der Chymotrypsin-Aktivität mit TPCK-behandelt wurde; das immobilisierte Format ermöglicht die Entfernung des Enzyms nach dem Verdau