Chemische Wirkstoffe zur Modifikation der Aminosäurenketten von Proteinen, um deren native Ladungen zu ändern, reaktive Bindungsstellen zu blockieren oder freizulegen, funktionelle Gruppen zu deaktivieren und funktionelle Gruppen zu ändern, um Ziele für Crosslinking und Markierung zu schaffen.
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Effiziente Reduktion von Disulfid-Bindungen in Proteinen mit dieser stabilen, geruchlosen 0,5 M Lösung des TCEP-Reduktionsmittels, die sich ideal für die Herstellung reduzierender SDS-PAGE-Probenpuffer eignet.
Reduzieren Sie Protein- und Peptid-Disulfid-Bindungen mit diesem Thiol-freien, reinen, kristallinen Tris-(2-carboxyethyl)phosphin-Hydrochlorid, TCEP (CAS 5961-85-3).
Gebrauchsfertige 8M-Lösung aus Guanidiniumhydrochlorid (GdnCl, GuHCl), CAS 50-01-1; zum Verdünnen und Anpassen des pH-Werts an jede Konzentration für proteinbiologische Methoden.
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Spaltung der Carboxylseite von Arg- und Lys-Resten mit Trypsin, das zur Blockierung der Chymotrypsin-Aktivität mit TPCK-behandelt wurde; das immobilisierte Format ermöglicht die Entfernung des Enzyms nach dem Verdau
Kleine, Sulfhydryl-reaktive (Maleimid)-Verbindung, um dauerhaft reduzierte Cysteine von Proteinen oder Peptiden zu blockieren, um die Bildung von Disulfid-Bindungen zu verhindern.
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Reduktion von Disulfiden in biologischen Puffern und Probenbeladungspuffern mit reinem, kristallinem Dithiothreitol (DTT), dem beliebtesten Protein-Disulfid-Reduktionsmittel.
Entfernen der Fusions-Tags von Proteinen mit HRV 3C-Spaltsequenz mit dieser rekombinanten Cystein-Protease, die doppelt markiert ist, um sie nach der Spaltung leicht aus der Probe zu entfernen.
Reiner, kristalliner Harnstoff (CH4N2O), CAS 57-13-6; Vergällungsmittel mit geringer UV-Absorptionsfähigkeit für proteinbiologische Methoden (Elution, Auflösung, Neufaltung, Lagerung).
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Thermo Scientific™ Pierce™ DTT (Dithiothreitol) im No-Weigh™ Format ist für die praktische Vorbereitung von Stammlösungen konzipiert, die Proteinproben hinzugefügt werden, um Disulfid-Bindungen effektiv zu reduzieren.
Das PNGase F Glykan-Spaltungskit enthält alle Komponenten, die zur enzymatischen Entfernung fast aller N-verknüpften Oligosaccharide aus Glykoproteinen erforderlich sind.
Spaltung der Carboxylseite von Arg- und Lys-Resten mit Trypsin, das zur Blockierung der Chymotrypsin-Aktivität mit TPCK-behandelt wurde; das immobilisierte Format ermöglicht die Entfernung des Enzyms nach dem Verdau
Messen Sie Peptidcystein oder andere freie, reduzierte Sulfhydryle (-SH-Gruppen) in Lösung mit dieser thiolreaktiven, farbigen Verbindung (Amax 412 nm).
Effiziente Reduktion von Disulfid-Bindungen in Proteinen oder Peptiden mit diesem stabilen, geruchlosen Harz mit Agarose-Beads, an die Tris(2-Carboxyethyl)-Phosphin immobilisiert ist.
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