Thermo Scientific™ Pierce™ PES-Proteinkonzentratoren, 100K MWCO, 0,5 ml

Beschreibung

Pierce Proteinkonzentratoren PES können für die Verarbeitung von Probenvolumina bis zu 0,5 ml verwendet werden und sind in vier verschiedenen Molecular Weight Cut Offs (MWCOs) von 3 K, 10 K, 30 K und 100 K erhältlich. Zur einfachen Identifizierung ist der MWCO-Wert seitlich an jedem Gerät eingeätzt. Zur Erleichterung der Probenzugabe und -rückgewinnung befindet sich ein klares Fenster mit Graduierungen an der Seite jedes Geräts, das eine visuelle Bestimmung des Retentionsvolumens ermöglicht. Das vertikale Design der Membran ermöglicht hohe Flussraten, geringe unspezifische Bindung und vernachlässigbare Proteinaggregation auf der Membran und liefert zuverlässige und konsistente Ergebnisse für die Verarbeitung von Probenvolumina zwischen 100 und 500 μl. Die typische Proteinrückgewinnung liegt bei 90 %, wenn die Masse der Proteine in der Probe mindestens das Doppelte des MWCO des verwendeten Geräts übersteigt. Eine 10- bis 30-fache Probenkonzentration kann innerhalb von 10 Minuten erreicht werden. Die 0,5 ml Pierce Konzentratoren, PES, sind mit den meisten Tisch-Mikrozentrifugen mit Festwinkelrotor kompatibel, die 2,2 ml-Röhrchen aufnehmen.

Leistungsmerkmale:

• Schnelle Proteinkonzentration – Probenkonzentration des 10- bis 30-fachem kann innerhalb von 10 Minuten oder weniger erreicht werden

• Ausgezeichnete Proteinrückgewinnung – Das einzigartige Design minimiert die Membranverschmutzung und sorgt für sehr schnelle Konzentrationen, selbst bei stark partikelhaltigen Lösungen

• Gerätekompatibel – Verwenden Sie eine Standard-Mikrozentrifuge mit Festwinkelrotoren. Sammeln und gewinnen Sie die Probe, ohne sie umzudrehen

• Vielseitig – Einfache Methode zur Durchführung von Probenkonzentration, Diafiltration oder Pufferaustausch biologischer Proben

Empfohlen für:

Proteinkonzentration mit Gewebekulturmedien, Antiserum oder monoklonalen Antikörper-Präparaten; Konzentration von Proteinpeaks nach Gelpermeationschromatographie; Entfernung von nicht gebundenen Proteinen nach Proteinmodifikationsreaktionen; Konzentration und Entsalzung/Umpufferung nach der Elution von Proteinen, die aus Ionenaustausch, hydrophoben Interaktionen (HIC), Metallchelat- oder Affinitätschromatographie-Säulen stammen; Trennung großer Moleküle von kleinen Molekülen.